Substrate specificity of thermostable D-alanine-D-alanine ligase from Thermotoga maritima ATCC 43589

Masaru Sato, Kohtaro Kirimura, Kuniki Kino*

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抄録

D-Alanine-D-alanine ligase (Ddl) and its mutants maintain the biosynthesis of peptidoglycan, and the substrate specificity of Ddls partially affects the resistance mechanism of vancomycin-resistant enterococci. Through investigation of Ddls, Ddl from Thermotoga maritima ATCC 43589 showed novel characteristics, vis. thermostability up to 90°C and broad substrate specificity toward 15 D-amino acids, particularly D-alanine, D-cysteine, and D-serine, in that order.

本文言語English
ページ(範囲)2790-2792
ページ数3
ジャーナルBioscience, Biotechnology and Biochemistry
70
11
DOI
出版ステータスPublished - 2006

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  • バイオテクノロジー
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フィンガープリント

「Substrate specificity of thermostable D-alanine-D-alanine ligase from Thermotoga maritima ATCC 43589」の研究トピックを掘り下げます。これらがまとまってユニークなフィンガープリントを構成します。

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